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磷酸化后的AIDA会转移到线粒体内外膜间隙，与定位于线粒体内膜的跨膜解偶联蛋白UCP1相结合。
这种结合，促进了UCP1半胱氨酸基团的氧化修饰，并激活了UCP1的解偶联活性。
所谓的解偶联活性，是指UCP1能够将原本用于产生ATP的质子，梯度“泄露”，使得这些质子，从线粒体膜间隙进入线粒体基质，从而在此过程中产生大量的热量。
这一新机制的发现，不仅解释了交感神经，如何调控机体在寒冷环境下的产热过程，还为科研人员理解肥胖、糖尿病等代谢性疾病提供了新的视角。
此外，这一发现还可能为开发针对寒冷环境下体温调节异常的治疗策略，提供新的思路。
科研之路解码
林圣彩院士的科研之路，对其后来成为院士产生了深远的影响。
他在生物化学与细胞生物学领域的长期深耕，特别是代谢稳态调控的分子机制、原理、生物学功能等方面的研究造诣，为他积累了深厚的学术底蕴和科研实力。
这种深厚的学术积淀，使他在该领域取得了多项创新性的研究成果，为他的院士之路，奠定了坚实的基础。
他率领的研究团队，在AMPK能量感应研究领域，作出了杰出贡献，揭示了细胞葡萄糖感知器以及偶联调节代谢稳态关键激酶AMPK和mTORC1的原理，发现了脂肪吸收和利用的新途径，以及交感神经调控机体应激产热的新机制。
